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Las proteínas de gluten son extremadamente difíciles de digerir y son problemáticas incluso para personas sanas. El gluten se compone de gliadina, soluble en agua/alcohol y gluten ins, no soluble en agua y alcohol. La gliadina, una protamina de gluten, tiene efectos tóxicos en la barrera intestinal y puede causar daños graves al revestimiento intestinal, especialmente para personas que tienen sensibilidad al gluten. La gliadina no digerida puede desencadenar la liberación de il-8, parte del sistema inmunológico innado. Las proteínas de gluten también pueden desencadenar una proteína llamada zonulina en los seres humanos, lo que hace que las uniones apretadas se abran de tal manera que la barrera intestinal pequeña se afloje permitiendo que el gluten y otras proteínas penetren a través de la pared intestinal causando una inflamación más severa. Esto se llama "intestino con fugas". Las proteínas de gluten no digeridas desencadenan el sistema inmunológico para atacar el revestimiento interior del intestino delgado, lo que resulta en diferentes niveles de sensibilidad al gluten. Descomponer estas proteínas puede ayudar a aliviar los síntomas asociados con la sensibilidad al gluten y prevenir más daños al cuerpo. Las proteasas son enzimas que descomponen las proteínas, pero se requieren proteasas específicas para descomponer péptidos tóxicos ricos en pralinés de gliadina. La investigación muestra que los péptidos ricos en praliné del gluten son la razón principal de la sensibilidad al gluten.

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